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此时，鲍林将注意力转到了其他事情上。他于1949年1月开始担任美国化学学会主席，政治活动占用他的工作时间更多了。关于镰状细胞贫血症的研究已经开花结果。在1949年末和195M初的几个月里，鲍林花费了大量功夫，并利用上述成果作为起跳点，企图在分子学层面上一举攻克诸如癌症和心脏病那样的医学问题。“我感到很有把握，将医学研究更加紧密地与基础科学最先进的前沿成果联系起来，就一定能在战胜疾病方面取得长足的进步，”他这样写道，“而要做到这一点，唯一的途径是将医学研究看作为推进基础科学实验活动的一个必不可少的组成部分。”他希望创造一种场所，让依泰诺那样的年轻医学博士能基于对分子作用的认识采取一种新的医学研究方法。为此，他开始规划建造一幢新的大楼，这幢大楼中将设置一个医疗化学实验室。这个实验室将是介于他的克莱林化学实验室和比德尔的科克霍夫生物学实验室之间的前沿阵地，工作人员也将来自这两个方面。他打算用新的视角开展医学研究。

1950年1月，在比德尔的帮助下，鲍林向洛克菲勒基金会正式提议建造这样一个场所。但是，韦弗给他当头泼了一盆冷水，声言生物学和化学首先应当加强自身的研究，用不到去开辟新的战场。再说，资助建造大楼，这也不属于基金会的业务范围。那年春天，鲍林和比德尔花了好几个星期写信，奔波于纽约的街头巷尾，寻求其他基金会和医药公司的赞助——例如，他们要求克莱斯吉基金会资助150万美元——但是，他们的要求全都落空了。这两位加州理工学院的学者发现，慈善家们和医生们一样，谁都顾不上花一点时间去了解一下分子型疾病的概念，这些人甚至认为“医疗化学”是一个“混淆视听”的术语——不但有含混不清之弊，而且有危言耸听之嫌。他们只肯给加州理工学院研究组一些小额短期资助。

无望取得资助，鲍林只能回过头来继续研究蛋白质螺旋结构。在此之前的秋天，布兰逊和怀恩巴姆经过一年时间的研究，得到这样一点结论：蛋白质只有两种螺旋结构——鲍林在牛津时曾经考虑过其中的一种——不但能满足氢键最大化和肽键平直性这两个条件，而且能使各个原子相互靠近而不重叠。在螺旋的每一圈中，两种结构中比较紧密的一种大约有3。7个氨基酸，比较松散的一种有5。1个氨基酸。鲍林已经清楚，蛋白质只可能有两种螺旋结构，但他仍然不想将其公之于众。还是他早在英国时就看到的老问题：大多数学者认为，螺距是螺旋结构的一个重要参数，阿尔法角蛋白经X光反射所得数据是5。1埃。但是，这两种螺旋结构都与这一数据不符。布兰逊和怀恩巴姆的研究工作证实，鲍林此时正在思考的那种比较紧密的螺旋结构，很可能就是角蛋白的结构，螺距却是5。4埃。“我非常坚定地认为，这种结构应当符合X光的有关数据，”鲍林回忆说，“因此，我决定再等一等。”

但是，布拉格的研究小组设想的螺旋结构之一，也即每圈有4个氨基酸的那种结构，已经非常接近于鲍林知道的那种含有3。7个氨基酸螺旋结构。鲍林感到，他们迟早会修正自己的研究方法。1950年春，鲍林再次将全部身心投入蛋白质研究。他全面考察了科里新近关于蛋白质可能结构所作的系统分析，并用线、球、杆等实物制作有关结构的模型。他在加州理工学院的一个车间里用木头雕刻出一种崭新鲜艳的模型，代表原子的是一些球体，每个球上都标明了范德瓦尔斯半径，在其侧面则按有许多小孔，以便于各个球体之间的连接。整个模型看上去就像一团团肥皂泡一样——因而有填补空间的模型之称。这是鲍林的又一创新，后来成了成千上万个化学实验室和课堂的标准教具。在制作模型的过程中，鲍林严格地遵循了自己为蛋白质结构所作的规定，确保所有可能的氢键无一遗漏，每一肽键都保持平直的状态，各个构件之间都不存在人为张紧的应力，原子之间也没有彼此挤压太紧的情况。这样，鲍林和科里运用模型证实了蛋白质两种螺旋结构在化学上是完全可行的。这一次，他们还得到了一些新的启示——可以用某种方式拉伸其中的一种结构，借此即可说明这种结构具有缎带的特性。不过，尽管他们作了如此精细的修饰，仍然存在着一个令人困惑的难题：蛋白质的两种基本结构中较为紧密的那一种，也就是鲍林相信就是角蛋白结构的那一种，仍然不能解释用X光反射得到的5。1埃这一个数据。根据鲍林的理论结构，可以预测是5。4埃的反射。这两个数据之差——等于一个氢原子宽度的六分之——也就成了鲍林摘取揭示蛋白质结构桂冠第一人这